Toxina de escorpião é capaz de matar câncer de mama, diz estudo

Pesquisadores da Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo (FCFRP-USP) identificaram uma substância presente no veneno do escorpião Brotheas amazonicus com potencial para ser usada no tratamento do cancro de seio.

Os estudos iniciais demonstram que a molécula, batizada de BamazScplp1, provoca a morte de células tumorais de forma semelhante ao paclitaxel, um quimioterápico já utilizado no combate à doença.

Os dados preliminares foram apresentados entre os dias 10 e 12 de junho durante a Fapesp Week França, realizada em Toulouse, sul do país europeu. A pesquisa é resultado de uma colaboração entre a USP, o Instituto Vernáculo de Pesquisas da Amazônia e a Universidade do Estado do Amazonas.

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“Conseguimos identificar por meio de um trabalho de bioprospecção uma molécula na espécie desse escorpião amazônico que é semelhante à encontrada em peçonhas de outros escorpiões e com ação contra as células do cancro de seio”, afirmou à Dependência Fapesp a professora Eliane Candiani Arantes, da FCFRP-USP e coordenadora do projeto.

Os testes em laboratório demonstraram que o peptídeo só do veneno do escorpião provocou a morte das células cancerosas principalmente por necrose. Segundo os pesquisadores, essa é uma forma de morte celular que pretexto a ruptura da célula e liberação de seu teor, o que pode desencadear respostas inflamatórias no organização.

O projeto integra uma traço de pesquisa voltada à obtenção de compostos bioativos a partir do veneno de animais peçonhentos. Em parceria com o Meio de Ciência Translacional e Desenvolvimento de Biofármacos, vinculado ao Meio de Estudos de Venenos e Animais Peçonhentos da Unesp de Botucatu, os cientistas já haviam desenvolvido produtos similares.

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Um dos resultados anteriores desse trabalho é o selante de fibrina, considerado uma “cola biológica”, produzido a partir de uma enzima presente no veneno de serpentes das espécies Bothrops neuwiedi pauloensis e Crotalus durissus terrificus.

Combinada a uma substância extraída do sangue de animais uma vez que búfalos e carneiros, a enzima forma uma estrutura que imita o processo oriundo de cicatrização. O resultado está atualmente em temporada 3 de testes clínicos, a última lanço antes de uma verosímil autorização para comercialização.

Ou por outra, os pesquisadores conseguiram clonar e expressar outra enzima derivada da cascavel, chamada colineína-1, que se diferencia da toxina giroxina por exclusivamente um aminoácido. “Nossa teoria, agora, é obter essa serinoprotease por sentença heteróloga em Pichia pastoris”, explicou Arantes, em referência a uma levedura utilizada para produzir proteínas de forma controlada.

A equipe pretende ainda associar a colineína-1 a outro formado, o CdtVEGF, uma substância extraída da mesma espécie de cascavel e que estimula a formação de vasos sanguíneos. O objetivo é desenvolver uma novidade versão do selante de fibrina com melhores resultados clínicos e maior viabilidade de produção em larga graduação.

No campo das neurotoxinas, o grupo também isolou duas substâncias com ação imunossupressora a partir de escorpiões, por meio do mesmo método de sentença em leveduras. A intenção é reproduzir esses compostos em laboratório de forma mais eficiente e segura.

“Também pretendemos obter essas moléculas por sentença heteróloga”, adiantou a pesquisadora. O método permite produzir as proteínas sem a urgência de extrair diretamente o veneno do bicho, o que contribui para a conservação da fauna e facilita a produção em maior graduação.

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